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G-Proteine sind molekulare Verstärker. GTPasen sind eine große Familie von Enzymen, die GTP binden und hydrolysieren können. Die GTP-Bindung und -Hydrolyse findet in der hochkonservierten G-Domäne statt, die allen GTPasen gemeinsam ist. Die Kontakte zwischen den Proteinkristallen sind schwach und bilden sich im Allgemeinen nur unter Bedingungen, die die Löslichkeit des Proteins einschränken und die Protein-2-Wechselwirkungen maximieren. Sie bilden sich jedoch mit einer Art von Spezifität, zumindest in dem Sinne, dass nur bestimmte Kontakte innerhalb jeder Einheitszelle einer bestimmten Kristallpackungsanordnung wiederholt werden. Bei oligomeren Proteinen wurden Aminosäuren an den Untereinheit-Grenzflächen ausgewählt, um Affinitäts- und Spezifitätseigenschaften zu erhalten. Viele Proteine enthalten hochflexible oder sogar vollständig entfaltete Fragmente, die die Kristallisationsbedingungen erheblich beeinträchtigen. Diese Bedingungen sind das Kristallgitter und die oligomere Grenzfläche oder Proteine, die es den Resten ermöglichen, auf eine so spezifische Weise zu binden, dass die Kristallisation von GTPase schnell erfolgt. Dieses Buch sollte daher für Biologen usw. hilfreich sein, um die Kristallographie von Proteinen besser zu verstehen.
