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Le proteine G sono amplificatori molecolari. Le GTPasi sono una grande famiglia di enzimi che possono legare e idrolizzare il GTP. Il legame e l’idrolisi del GTP avvengono nel dominio G altamente conservato comune a tutte le GTPasi. I contatti tra i cristalli proteici sono deboli e generalmente si formano solo in condizioni atte a limitare la solubilità delle proteine e a massimizzare le interazioni proteina-proteina. Tuttavia, si formano con una sorta di specificità, almeno nel senso che solo alcuni contatti si ripetono all’interno di ogni cella unitaria di una particolare disposizione di impaccamento dei cristalli. Per le proteine oligomeriche, gli amminoacidi alle interfacce delle subunità sono stati selezionati per mantenere le proprietà di affinità e specificità. Molte proteine contengono frammenti altamente flessibili o addirittura completamente dispiegati che interferiscono notevolmente con le condizioni di cristallizzazione. Queste condizioni sono il reticolo cristallino e l’interfaccia oligomerica o proteine che permettono ai residui di legarsi in modo così specifico da rendere rapida la cristallizzazione della GTPasi. Questo libro dovrebbe quindi essere utile per comprendere meglio la cristallografia delle proteine per i biologi ecc.
