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Les protéines G sont des amplificateurs moléculaires. Les GTPases sont une grande famille d’enzymes qui peuvent se lier au GTP et l’hydrolyser. La liaison et l’hydrolyse du GTP ont lieu dans le domaine G hautement conservé commun à toutes les GTPases. Les contacts entre les cristaux de protéines sont faibles et ne se forment généralement que dans des conditions conçues pour limiter la solubilité des protéines et maximiser les interactions protéine-2. Cependant, ils se forment avec une certaine spécificité, du moins dans le sens où seuls certains contacts sont répétés dans chaque cellule unitaire d’un arrangement particulier de cristaux. Pour les protéines oligomères, les acides aminés aux interfaces des sous-unités ont été sélectionnés afin de maintenir les propriétés d’affinité et de spécificité. De nombreuses protéines contiennent des fragments très flexibles, voire complètement dépliés, qui interfèrent considérablement avec les conditions de cristallisation. Ces conditions sont le réseau cristallin et l’interface oligomérique ou les protéines qui permettent aux résidus de se lier d’une manière si spécifique que la cristallisation de la GTPase est rapide. Ce livre devrait donc être utile pour mieux comprendre la cristallographie des protéines pour les biologistes, etc.
