Librería Samer Atenea
Librería Aciertas (Toledo)
Kálamo Books
Librería Perelló (Valencia)
Librería Elías (Asturias)
Donde los libros
Librería Kolima (Madrid)
Librería Proteo (Málaga)
W pracy przedstawiono dogłębną analizę konformacyjną trzech aminokwasów aromatycznych: tryptofanu, fenyloalaniny i tyrozyny, wraz z ich formami jonowymi i zwitterjonowymi, z wykorzystaniem obliczeń opartych na pierwszych zasadach. Dla każdego aminokwasu, obszerne skanowanie powierzchni energii potencjalnej ujawniło liczne stabilne konformery, w tym ponad 50 unikalnych struktur dimerycznych dla każdego z nich. Stabilizacja tych struktur wynika z bogatej gry oddziaływań niekowalencyjnych, takich jak wiązania wodorowe (zwłaszcza NH-O), π-π stacking, CH-π, NH-π i OH-π. Formy monomeryczne faworyzowały konformacje z silnym wewnątrzcząsteczkowym wiązaniem wodorowym, podczas gdy formy dimeryczne wykazywały równowagę między wiązaniem wodorowym a oddziaływaniami aromatycznymi. Analiza atomów w cząsteczkach zapewniła dalszy wgląd w siłę i naturę tych oddziaływań. Obserwacje porównawcze ze strukturami Protein Data Bank podkreśliły preferencje zależne od geometrii: π-π stacking dominuje w bliskim zasięgu, podczas gdy interakcje CH-π w kształcie litery T są bardziej rozpowszechnione na większych odległościach. Odkrycia te naświetlają skomplikowany niekowalencyjny krajobraz kształtujący konformacje aminokwasów w układach biologicznych.