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Este estudo apresenta uma análise conformacional aprofundada de três aminoácidos aromáticos, triptofano, fenilalanina e tirosina, juntamente com as suas formas iónica e zwitteriónica, utilizando cálculos dos primeiros princípios. Para cada aminoácido, as análises extensivas da superfície de energia potencial revelaram numerosos conformadores estáveis, incluindo mais de 50 estruturas diméricas únicas para cada um. A estabilização destas estruturas resulta de uma rica interação de interações não covalentes, tais como ligações de hidrogénio (especialmente NH-O), empilhamento π-π, interações CH-π, NH-π e OH-π. As formas monoméricas favoreceram conformações com forte ligação de hidrogénio intramolecular, enquanto as formas diméricas demonstraram um equilíbrio entre a ligação de hidrogénio e as interações aromáticas. A análise dos átomos nas moléculas forneceu mais informações sobre a força e a natureza destas interações. As observações comparativas com as estruturas do Protein Data Bank evidenciaram preferências dependentes da geometria: o empilhamento π-π domina a curta distância, enquanto as interações CH-π em forma de T são mais prevalecentes a distâncias maiores. Estas descobertas iluminam a intrincada paisagem não covalente que molda as conformações dos aminoácidos nos sistemas biológicos.
