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Inhaltsangabe:Einleitung: Proteine sorgen dafür, dass chemische Reaktionen in Zellen katalysiert und reguliert werden (Enzyme), sie übermitteln Signale von Zelle zu Zelle (Hormone), erkennen Signale und leiten sie dem Zellinneren zu (Rezeptoren), transportieren schlecht wasserlösliche Stoffe wie Sauerstoff (Hämoglobin) oder Eisen (Transferrin) und leiten oder pumpen Ionen durch Zellmembranen (Ionenkanäle und -pumpen). Proteine verleihen der Zelle ihre jeweilige Gestalt. Ihre dreidimensionale Struktur oder Tertiärstruktur enthält die wesentlichen Informationen, um all diese Funktionen effizient und unter strenger Kontrolle ablaufen zu lassen. Die räumliche Struktur, also die Form, ist das Geheimnis der Funktionen von Proteinen. Ein wichtiges Thema in der Biologie der letzten Jahre ist deshalb die Bestimmung oder die Vorhersage solcher Proteinstrukturen. Der Schlüssel zum Verständnis der Funktionen von Proteinen heißt: Die Funktion ist von der dreidimensionalen Struktur abhängig, die wiederum durch die Aminosäuresequenz in einer definierten physikochemischen Umgebung festgelegt ist. Die experimentelle Bestimmung von Proteinstrukturen ist sehr aufwendig. Für die Untersuchung der Struktur von Proteinen gibt es zwei Verfahren: Die Röntgenstrukturanalyse und die Kernmagnetresonanz-Spektroskopie (Nuclear Magnetic Resonance, NMR). Bei Proteinen, die sich kristallisieren lassen, kann man mit der Röntgenstrukturanalyse (Beugung von Röntgenstrahlen) recht genau die Position jedes einzelnen Atoms in Bezug auf die anderen Atome des Moleküls bestimmen. Die NMR-Spektroskopie ergänzt die Röntgenstrukturanalyse, da sie Informationen über die dreidimensionale Struktur in Lösung liefert, etwa über die Flexibilität von Teilen des Proteins, die sich in kristalliner Form nicht zeigen. Theoretische Aussagen, wie man von der Sequenz auf die Struktur schließen kann, sind nach dem heutigen Stand der Technik noch sehr unzuverlässig. So liegen zwar häufig die Sequenzen für Proteine vor, abe
